PROTEÍNA: VOCÊ SABE PARA QUE SERVE?

Entre as funções da proteína destaca-se o fato dela auxiliar na defesa do organismo e de formar as células do corpo - músculos, tecidos e estruturas em geral. Seu consumo é importante e deve acontecer diariamente, uma vez que não possuímos reservas. Para quem pratica exercícios, vale saber que a recuperação muscular se completa em, no mínimo, 48 horas.
A distribuição durante o dia varia de acordo com a disponibilidade e melhor tempo de digestão. As refeições mais indicadas são desjejum, almoço, jantar e no pós-treino.
As melhores fontes protéicas são as de origem animal, no entanto, a ingestão adequada de misturas de cereais e leguminosas pode fornecer também a quantidade necessária de proteína. Para um vegetariano, é importante conhecer as fontes vegetais a fim de atender a necessidade mínima de 0,8g/kg de peso, ou seja, um indivíuo de 80kg terá de consumir ao menos, 64g de proteína. Veja alguns exemplos abaixo.


Alimento
Quantidade
Calorias (kcal)
Proteínas (g)
Bife Bovino
1 unidade média (120g)
228,00
28
omelete
3 ovos
180,00
24
Esfiha de Carne
1 unidade média
203,20
11
Queijo Minas Frescal
1 fatia média
69,00
6
Leite de Vaca Integral
1 copo pequeno cheio
97,35
6
Macarrão à Bolonhesa
1 pegador
136,40
5
Feijão Preto Cozido
1 concha pequena cheia
44,85
3
Banana-Maçã
1 unidade média
72,15
1

MACARRÃO COM ABOBRINHA by Denise Trigo

ingredientes

½ kg macarrão gravatinha
100g de nozes picadas
2 abobrinhas ralada (ralador grosso)
5 colheres (sopa) azeite, ou mais se desejar
2 a 3 colheres de alho amassado
3 colheres de salsinha picada
2 tabletes caldos de carne (ou caldo caseiro)

modo de preparo 

Coloque a abobrinha com os tabletes de caldo em uma panela e cozinhe (sem água) com a tampa fechada mexendo sempre, escorra e reserve.
Em outra panela coloque o azeite e doure o alho. Reserve.
E cozinhe o macarrão em água com sal e um fio de óleo. Quando o macarrão estiver ao seu gosto, escorra e misture ao azeite e aos poucos vá colocando a abobrinha, misture tudo, acrescente a salsinha picada e as nozes. Por cima parmesão ralado.
Rendimento: 4 porções
Dica: Caso tenha restrição ao sódio, não utilize o caldo e acrescente pimenta do reino enquanto cozinha a abobrinha.

“LASANHA” DE BERINJELA (sem massa)



Ingredientes
2 berinjelas grandes cortadas na horizontal, cozida previamente com água e sal (600g)
500ml de molho de tomate natural temperado
200g de queijo mussarela light ou de búfala fatiado (pode acrescentar peito de peru)
2 colheres de sopa de queijo parmesão ralado (20g)

Preparo

1. Corte a berinjela em fatias finas.
2. Escalde-as rapidamente e em um pano linpo escorra-as bem até que toda a água seja eliminada.
3. Monte a lasanha numa travessa alternando as berinjelas, o queijo, o molho de tomate, até que os ingredientes acabem. A ultima camada deve ser de mussarela.
4. Salpique o parmesão e leve ao forno por 20 min até que o queijo derreta e a lasanha comece a borbulhar.

Dica: Se não escorreu bem ou colocou muito molho de tomates pode juntar água nos cantos enquanto assa. Tente escorrer e volte ao forno. Fica uma delícia!!










Rende 4 porções.

LEUCINA

  Aminoácido (aa) essencial, a leucina não é sintetizada pelo organismo e deve ser adquirida a partir da dieta. Em conjunto com a Isoleucina e a Valina formam os aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA), porém, este aminoácido tem maior taxa de oxidação ao comparar os outros componentes do BCAA.A Leucina proporciona um aumento da síntese proteica e inibe a proteólise do músculo esquelético. Alguns estudos relatam que e pode recuperar completamente o nível de glicogênio e a síntese proteica do músculo esquelético no pós exercício.Ao realizar exercícios aeróbico, anaeróbico lático e exercício prolongado, há uma diminuição de 22%, 6,5% e 30%, respectivamente nos níveis séricos de leucina. Ao utilizar a suplementação isolada deste aa, também são encontrados benefícios com relação a inibição da proteólise (a dependente de ATP e a lisossomal) do músculo esquelético, e ao aumento da síntese protéica (a partir do estimulo da proteína cinase mTOR).O aumento da massa muscular e melhora do rendimento nem sempre são observados com a suplementação crônica deste aa de maneira isolada, o que demonstra que para a sua eficácia é necessário a presença de outros aminoácidos.
Para a recuperação da síntese proteica no músculo deve-se ter uma dieta rica em proteína ou consumir BCAA, para o que os níveis de Leucina aumentem, a fim de ativar sinalização da proteína quinase mTOR e resultar na fosforilação da proteína ribosomal S6K1 e do complexo do fator 4, duas proteínas contidas na fase de iniciação da síntese proteica. A suplementação deste aa não apresentou efeitos adversos nem interações medicamentosas conforme a literatura pesquisada.
A recomendação diária de Leucina é de 50mg/kg/dia. É importante o consumo de BCAA com 30 a 35% de Leucina, antes, durante exercícios de endurance para prevenir ou diminuir a degradação proteica e melhorar a performance mental e física, não negligenciando o consumo adequado de carboidrato, o que faria a degradação protéica acentuar-se.
A ingestão de carboidrato, proteína e leucina livre nos 45 minutos após a atividade física apresenta melhora no balanço corpóreo de proteínas nos atletas que praticam exercícios de resistência.

Referências:
PROUD, C.G. Amino acids and mTOR signalling in anabolic function. Biochemical Society Transactions, v.35, n.5, p.1187-90, 2007.
ZANCHI, NE, et al. Suplementação de leucina: nova estratégia antiatrófica.Revista Mackenzie de Educação Física e Esporte .v.8.n 1. P. 113-122. 2009
COMBARET, L.; DARDEVET, D.; RIEU, I.; POUCH, M.; BÉCHET, D.; TAILLANDER, D.; GRIZARD, J.; ATTAIX, D. A leucine-supplemented diet restores the defective postprandial inhibition of proteasome-dependent proteolysis in aged rat skeletal muscle. Journal of Physiology, v.569, n.2, p.489-499, 2005.
SUGAWARA, T.; ITO, Y.; NISHIZAWA, N.; NAGASAWA, T. Regulation of muscle protein degradation, not synthesis, by dietary leucine in rats fed a protein-deficient diet. Amino Acids, 2008.
HERNINGTYAS, E.H.; et al. -chain amino acids and arginine suppress MaFbx/atrogin-1 mRNA expression via mTOR pathway in C2C12 cell line. Biochimica et Biophysica Acta, v.780, n.10, p.1115-20, 2008.
BALAGE, M; DARDEVET, D. Long-term effects of leucine supplementation on body composition. Clinical Nutrition & Metabolic Care. V. 13. N. 3. P.265-270. Mai. 2010.
HUYNH NN, CHIN-DUSTING J. Amino acids, arginase and nitric oxide in vascular health. Clinical and Experimental Pharmacology and Physiology. V. 33. N.1-2, p. 1-8. 2006.
NORTON, L.E.; LAYMAN, D.K. Leucine regulates translations initiation of protein synthesis in skeletal muscle after exercise. J Nutr. v. 136, p. 533S-537S, 2006.
KUPAD AV, REGAN MM, RAJ T, GANOU JV. Branched-chain amino acid requirements in healthy adult human subjects. J Nutri, 136:256-263; 2006
SUGAWARA T, ITO Y, NISHIZAWA N, NAGASAWA T. Regulation of muscle protein degradation, not synthesis, by dietary leucine in rats fed a protein-deficient diet. Amino Acids 37(4):609-616, 2008.
BALAGE M, DARDEVET D. Long-term effects of leucine supplementation on body composition. Clinical Nutrition & Metabolic Care 13(3):265-270, 2010.
MERO A. Leucine supplementation and intensive training. Sports Med. 1999 Jun;27(6):347-58.
TIPTON KD, WOLFE RR. Exercise, protein metabolism, and muscle growth. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2001 Mar;11(1):109-32.
TIPTON KD, ELLIOTT TA, CREE MG, WOLF SE, SANFORD AP, WOLFE RR. Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise. Med Sci Sports Exerc. 2004 Dec;36(12):2073-81.